Добре дошли! Регистрирането отнема няколко минути и е напълно безплатно, но ще ви даде повече възможности. Може да влезете направо с профила си от Фейсбук. Натиснете тук!

Белтъци (протеини)

Реферати, есета, доклади и всякакви документи свързани с биологията и медицината.

Модератор: Модератори

Белтъци (протеини)

Мнениеот Mozo на Нед Дек 23, 2007 16:36

Б е л т ъ ц и

Белтъците са хетерополимери, изградени от малък брой химични елементи: въглерод (50%), кислород (20-24%), азот (15-19%), водород (7%), сяра (2-3%). Някои белтъци съдържат в молекулата си и други химични елементи – фосфор, желязо, мед, цинк. Белтъците са най-многобройната група макромолекули в живата природа – количеството им е около 50% от сухото вещество на клетката.
През 1838г. Берцелиус предлага наименованието протеини /от гръцки – стоя начело, първи/. Това наименование не е загубило своето значение и до днес, тъй като белтъците са съставна част на всички живи организми, включително и на вирусите.
Във всяка жива клетка има хиляди различни белтъчни молекули. Белтъците изпълняват важни и разнообразни функции в клетките. Белтъците, изграждащи космите и ноктите например се различават по функция от тези на хемоглобина от еритроцитите или от тези в мускулите. Някои осигуряват транспорта на малки молекули, други изграждат значителна част от структурните компоненти на клетките и тъканите. Антителата и факторите на кръвосъсирването също са белтъци. Може би най-важният клас белтъци са биологичните катализатори, наречени ензими, които ускоряват химичните реакции в клетките и ги катализират във важни обменни пътища.
Осъществяването на най-важните функции в клетката (каталитична, структурна, регулаторна, транспортна, защитна, съкратителна) се извършва с водещото участие на белтъчните молекули.
Белтъците представляват сложни молекули. Молекулата на всеки белтък има своя собствена, уникална пространствена структура (разположение в пространството), която съответства на изпълняваната от него функция.
На фона на това голямо разнообразие обаче при по-задълбочен анализ се откриват белези общи за всички белтъци. Отново налице е общият принцип, че зад привидно необозримото многообразие, в природата винаги може да се открие някакво сходство.


Градивните единици на белтъците са a-аминокиселините. Една от общите черти на белтъците е, че всички те са полимери, изградени от еднотипни мономерни единици, които са еднакви за всички белтъци. Белтъците са биополимери. За разлика от полизахаридите като скорбяла, целулоза, които са хомополимери, белтъците са хетерополимери. Те са изградени от 20 различни вида мономери. Мономерите на белтъците се наричат a-аминокиселини. Всички аминокиселини имат една и съща основна структура.
Те представляват нискомолекулни органични съединения и си приличат по това, че съдържат киселинна група – карбоксилна и алкална група – аминна, свързани с един и същ въглероден атом. Различават се помежду си по остатъка R. Именно тези остатъци придават индивидуалността на аминокиселините, разнообразието в структурата, а оттам и в свойствата им. Aко R няма заряд във воден разтвор, при неутрална среда, молекулите на аминокиселините като цяло са електронеутрални.

Ако R носи заряд то и молекулата на аминокиселината е заредена.
Аминокиселинните остатъци се свързват в полипептидни вериги. В белтъците аминокиселините са свързани помежду си в дълги вериги чрез еднотипни ковалентни връзки. Всяка връзка се образува при взаимодействието на a-аминната и карбоксилна група на две съседни аминокиселини, при което се отделя вода.
Ковалентната връзка, образувана по този начин, се нарича пептидна връзка. От последователното навързване на аминокиселинни остатъци чрез пептидни връзки се образува полипептидна верига. Следователно белтъците са изградени от полипептидни вериги. Полипептидните вериги представляват монотонно редуване на един и същ фрагмент. Встрани от тази верига “стърчат” остатъците R. Отделните белтъци се различават по дължината на полипептидната верига (т.е. по броя на изграждащите ги аминокиселини), както и по вида и подреждането на аминокиселините. Най-късите съдържат 70-80 аминокиселинни остатъка, най-дългите – 700-800. В природата не се срещат неограничено дълги полипептидни вериги, макар че теоретично биха могли да се образуват.
Всеки организмов вид съдържа хиляди специфични белтъци, а видовете, населяващи Земята са около 10 милиона. Как е възможно само от 20 аминокиселини да се изградят всички тези различни белтъци? Отговор се получава от просто математическо изчисление. Дипептид от две различни аминокиселини, в зависимост от реда на разположението им може да има две форми. Трипептид от три аминокиселини може да съществува в 6 различаващи се помежду си последователности и т.н. За полипептид, изграден от 20 аминокиселини, които не се повтарят ще са възможни около 20.10^18 различни последователности. Очевидно, 20 аминокиселини могат да дадат достатъчен брой последователности, за да стигнат не само за хилядите белтъци, които се срещат в сега съществуващите организми, но и за белтъците на организмите, обитавали някога Земята или такива, които ще се появят в бъдеще. Чрез различно подреждане на аминокиселините в полипептидните вериги може да се получи голямо разнообразие от съединения при един и същ аминокиселинен състав.
Следователно белтъците са безкрайно разнообразни. Подреждането на аминокиселините във всяка полипептидна верига се определя от генетичния код: последователността на нуклеотидите в ДНК. Подреждането на аминокиселините е програмирано още при биосинтезата на белтъчната молекула. То определя и специфичността в свойствата и функциите на белтъка. Минимални изменения в подреждането на аминокиселините водят до нарушения в свойствата и функциите на белтъка – мутации.
Полипептидните вериги на белтъците имат някои характерни особености: те са прави, те винаги са отворени, а не кръгови – в началото на полипептидната верига има свободна (невключена в пептидна връзка) аминна група, а в края – свободна карбоксилна група. В клетката се срещат и свободни аминокиселини, както и различни нискомолекулни пептиди (например някои хормони), които изпълняват разнообразни биологични функции. В изграждането им могат да участват аминокиселини, които не се срещат в белтъците. Някои от свободните пептиди имат кръгови или разклонени молекули.
Някои биологично активни пептиди дори и такива, които не се срещат в природата, се получават по синтетичен път. Например един от най-широко използваните подсладители с търговското наименование нутрасуит представлява пептид.
Белтъците са важна съставка на храната. В клетките белтъците се синтезират от аминокиселини, които трябва да са в наличие. Растителните организми могат да синтезират сами всички аминокиселини от неорганични съединения. Повечето животински клетки обаче не могат да си синтезират всички необходими аминокиселини. Затова трябва да си ги набавят наготово. Тези аминокиселини, които животинската клетка не може да си синтезира сама се наричат незаменими и трябва да се набавят наготово. За възрастния човек тези аминокиселини са осем. Затова храненето с еднотипна храна или прилагането на дието може да бъде много опасно за здравето.
Осигуряването на достатъчно пълноценна храна е един от глобалните проблеми на човечеството. За разрешаването му се търсят различни пътища. Един от тях е получаването чрез биотехнологични методи на белтъци от нетрадиционни източници (водорасли, микроорганизми, отглеждани на целулозни отпадъци и др.).
Биологичните функции на белтъците се проявяват само след като полипептидните им вериги са подходящо нагънати в пространството. Защо е така? Каква е връзката между пространствената структура и биологичните свойства? Случайно ли е нагъването на полипептидните вериги, от какво зависи, може ли да бъде променено?
Равнища на организация на белтъчните молекули. С цел да бъде по-лесно изучено, нагъването на опънатата полипептидната верига до получаване на биологичноактивната пространствена структура условно е разчленено на четири стъпала. Тези последователни степени на усложняване на пространственото разположение на белтъчните молекули е прието да се наричат структурни равнища на белтъчната молекула: първично, вторично, третично и четвъртично равнище или по-кратко – първична, вторична, третична и четвъртична структура на белтъчната молекула.
Първична структура. Особеностите на изграждането на полипептидната верига на белтъците описват първичната структура на белтъците. Първичната структура се определя от броя, вида и подреждането на аминокиселинните остатъци в полипептидната верига на белтъка. Всеки организъм получава от родителите си наследствена програма, която включва инструкция за първичната структура на неговите белтъци.
Вторична структура. В различни белтъци могат да се открият сходни начини на нагъване на полипептидните им вериги или на отделни участъци от тях. Много често това нагъване е равномерно във вид на спирала или е във вид на нагънат на хармоника лист. Тези структури се поддържат от голям брой водородни връзки. Листова структура може да възникне като се разположат успоредно както различни полипептидни вериги, така и участъци на една и съща полипептидна верига, в които има струпване на аминокиселини с малки странични остатъци (R). Равномерното нагъване по оста на полипептидната верига във вид на спирала или нагънат лист се дължи на редуването на един и същ фрагмент -NH-CH(R)-CO-.
Нагъването на полипептидните вериги или на техни участъци по оста в равномерна спирала или във вид на лист се означава като вторична структура на белтъците. При различните белтъци тези два вида структури са различно застъпени. Сравнително редки са случаите, когато един от тези видове нагъване значително преобладава.
Структурните белтъци, наречени кератини, които изграждат космите на косата, вълната, ноктите и др. са със спирална структура. При намокряне на косата спиралният кератин може да придобие структура на нагънат лист, която е по-опъната. Това обяснява удължаването на космите на косата при намокряне. Белтъкът на коприната пък има структура на нагънат лист.
При a-спиралата водородните връзки са между NH3+ групата и СОО- групата през три a-аминокиселини. При b-спирала водородни връзки има между NH и СОО групи на произволно отдалечени пептидни групи, т.е. между поредно разположени полипептидни вериги.
Третична структура. Третичната структура се характеризира с взаимното разположение на отделните участъци на полипептидната верига един спрямо друг и на цялата молекула в пространството. Третичната структура определя специфичните функции на белтъчните молекули. Много от структурните белтъци имат силно удължена форма с преобладаваща спирална структура. Означават се като фибриларни белтъци (от фибрила – нишка). Те са неразтворими във вода, неактивни и със склонност да образуват агрегати помежду си. Изключителната здравина и еластичност, с които се отличават са важни за изпълнение на биологичните им функции (структурна, защитна).
Понякога в полипептидната верига има аминокиселинни остатъци, които по различни причини нарушават равномерното й нагъване. На тези места оста на полипептидната верига се начупва.
В някои случаи се нарушава равномерното нагъване на полипептидната верига например от струпване на едноименно заредени аминокиселини. Там възниква сгъване на оста на полипептидната верига. В поддържането на пространствената форма на белтъците участват различни химични връзки – главно нековалентни (водородни връзки, хидрофилни или хидрофобни взаимодействия). Могат да се образуват допълнителни серни мостове (-S--S-).
В резултат на това, отдалечени аминокиселинни остатъци от полипептидната верига се сближават в пространството и взаимодействат помежду си. Между тях възникват допълнителни химични връзки, които стабилизират получената пространствена форма. Белтъците, които имат такава овална форма, се наричат глобулни. Силно реактивоспособни са с малък участък от повърхността на молекулата, където се свързват свободни R на аминокиселини (активен център). Те изпълняват каталитични, транспортни, регулаторни и други биологични функции. При изучаването на пространствената структура на много глобулни белтъци, прави впечатление наличието на няколко общи структурни принципи. Оказва се, че много белтъци със сходни функции са изградени от сходни структурни елементи.
Оформянето на третична структура при глобулните белтъци има важно биологично следствие: от пространственото сближаване на аминокиселинни остатъци, които в опънатата полипептидна верига са далече един от друг, се образува активния център на молекулата – участъкът, чрез който тя изпълнява биологичната си функция.
Четвъртична структура. Полипептидните вериги са с ограничена дължина. Независимо от това много белтъци имат молекули с огромни размери, макар че полипептидните вериги обикновено не надвишават 100 аминокиселинни остатъка. Това се дължи на обединяване по строго специфичен начин на повече от една полипептидна верига и образуване на белтъци с четвъртична структура. Отделните полипептидни вериги могат да бъдат еднотипни или различни, но винаги са свързани помежду си само с нековалентни връзки.
В резултат на образуването на четвъртична структура, на повърхността на белтъчната молекула възникват нови функционални центрове, наречени регулаторни. Това са места за специфично свързване на големи и малки регулаторни молекули.
Белтъците могат да бъдат свързани с небелтъчна съставка – метален йон, фосфорна киселина, нуклеинова киселина и др. Така се образуват сложни белтъци. Голяма част от белтъците в клетката представляват сложни белтъци (хемоглобин, антитела, много ензими и др.).
Свойства на белтъците. Пространствената структура на белтъците може да бъде разрушена под действието на различни фактори – нагряване, UV лъчи, силни киселини и основи и други. Този процес се нарича денатурация. Всички тези фактори разрушават по различни начини връзките, които стабилизират вторичната, третичната и четвъртичната структура на белтъците. В резултат на денатурация се нарушават биологичните функции и се намалява разтворимостта на белтъците.
Електричният заряд на белтъците зависи зависи от аминокиселинния състав и от киселинността на средата. Глобулните белтъци са добре разтворими във вода, независимо че са с големи молекулни размери. Обкръжаващите ги водни молекули образуват плътна обвивка около тях и не им позволяват да се утаят.
Когато денатурацията е в начален стадий, тя е обратим процес. При премахване на денатуриращия фактор спонтанно се възстановява изходната пространствена структура – настъпва ренатурация. Ренатурацията също показва, че нагъването на полипептидната верига в пространството се определя от първичната структура.
Copyright SCOUT
Сигнатура:
ИзображениеИзображение
Аватар
Mozo
Lame forum support
Lame forum support
Репутация: 6145
Mozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутацияMozo изгражда репутация
 
Мнения: 137150
Регистриран: 01 Юни 2007
Наличност: 955,120.60
Банка: 5,487,996.26
Местоположение: Somewhere In Time
Най-високи резултати: 43
Статистика на победите: 0



Назад към Биология, медицина

Кой е на линия

Потребители разглеждащи този форум: 0 регистрирани и 2 госта